¿Se estropean las Proteínas de Suero cuando las calentamos?

Desde hace muchos años se podía escuchar que NO se debían exponer al calor (excesivo) nuestras proteínas de suero. Se decía que se destruía su cadena de aminoácidos, por lo que dejaban de ser una proteína completa.

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A día de hoy, dentro del mundo del Fitness (tan de moda ahora), es muy común ver recetas en redes sociales, denominados como «postres fit”, y que en sus ingredientes podemos ver las proteínas de suero (WHEY). La razón de ello es para, según los «reposteros», aumentar el % proteíco. Pero ¿qué ocurre cuando cocinamos la WPC? ¿Se estropean las Proteínas de Suero cuando las calentamos?

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Cuando las proteína de suero se exponen a una eleva temperatura, su estructura cambia, dando como resultado final el proceso denominado “desnaturalización proteica”. Las proteínas de suero están completamente desnaturalizadas después de 5 minutos de calentamiento a 90°C. La desnaturalización de las proteínas de suero de leche comienza a 65ºC.

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Un ejemplo para ilustrar la desnaturalización de proteínas es la cocción del huevo. Al aumentar la temperatura, las proteínas de la clara del huevo se desnaturalizan (pierden su solubilidad) y la clara del huevo deja ser líquida y transparente, pasando a ser opaca de color blanco y sólida.

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Al perderse la estructura proteica, los grupos activos de las proteínas pueden reaccionar con mayor facilidad entre sí, con otras proteínas o con otros componentes tales como los azúcares reductores (lactosa). Una consecuencia visible de esta reacción es la formación de agregados y posterior precipitación de estos. El grado de desnaturalización de las proteínas de suero depende de la intensidad del tratamiento térmico aplicado.

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Al aplicar calor sobre las proteínas de suero da lugar un complejo conjunto de reacciones químicas producidas entre las proteínas y azúcares presentes, a esto se le denomina la reacción de Maillard. Técnicamente la reacción de Maillard es la glicación no enzimática de las proteínas, es decir, una modificación proteínica que se produce por el cambio químico de los aminoácidos que las constituyen.

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La reacción de Maillard modifica las propiedades organolépticas de los alimentos al formarse una gran variedad de compuestos que son los responsables de los sabores, aromas y color característicos. 

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Como consecuencia de dicha reacción dada en la proteína de suero, da lugar a la elevación de furosina, un aminoácido liberado en la hidrólisis ácida del compuesto de Amadori (lactulosil-lisina). La furosina ha sido considerada hasta el momento como el indicador más valioso de la pérdida de valor nutritivo de la proteína, ya que su medida es un índice de la cantidad de lisina ligada como lactulosil-lisina y por tanto no disponible biológicamente. (La cantidad que tiene una proteína de furosina es un buen indicador de la calidad de esta).

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La furosina no es toxica, aunque esta pertenece a moléculas glicadas llamadas AGEs (productos finales de glicación avanzada). Los AGEs pueden causar inflamación y estrés oxidativo, lo que podría conducir a varias enfermedades degenerativas crónicas.

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La desnaturalización de las proteínas es un proceso al cual no debemos temerle, pues es algo totalmente típico de la cocción de alimentos o la propia digestión. De hecho, incluso puede ser beneficioso, ya sea para facilitar y mejorar la digestión, aumentar su rapidez de absorción, etc.

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VOLVIENDO AL CALENTAMIENTO DE NUESTRAS PROTEÍNAS DE SUERO:

Es posible usar la proteína en polvo favorita para aumentar el contenido de proteínas en los hotcakes, galletas, waffles, bizcochos (fitcochos) y tortitas, o barritas proteicas caseras.

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Sin embargo, uno de los problemas que algunas personas comentan en relación a la inclusión de la proteína en polvo en algunas recetas que se usan en el mundo fitness, es que cuando se calienta puede perder algunas propiedades naturales ya que sometiéndolas a temperaturas elevadas se desnaturalizan las proteínas o sea, sufren alteraciones en su estructura básica.

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La desnaturalización de proteínas es un proceso complicado que envuelve la degradación de las cadenas anchas de aminoácidos que componen las proteínas, en cadenas más pequeñas y menos complejas. Esto ocurre cuando una proteína es calentada y también por agitación física; por ejemplo, cuando se bate un huevo, se están quebrando algunas de las conexiones químicas que mantienen el huevo viscoso; alterando esencialmente su estructura.

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Algunas proteínas…

… como la caseína,  aguantan mejor el calor, mientras el whey protein (proteína de suero) es más susceptible. Esto no impide añadirla a nuestras recetas proteicas, porque las proteínas están constituidas por cadenas de aminoácidos (cada tipo de proteína tiene su secuencia única de aminoácidos).

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La proteína hidrolizada

Es un buen ejemplo de una proteína desnaturalizada. Al hidrolizarla, se está cambiando la estructura de la proteína en forma permanente, y aunque las conexiones peptídicas son degradadas, la proteína desnaturalizada aún contendrá todos los aminoácidos que se encuentran en los otros tipos de whey protein, como la del concentrado y la de aislado.

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Es posible usar la proteína en polvo favorita para aumentar el contenido de proteínas en los hotcakes, galletas, waffles o barras de proteínas caseras..

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Las proteínas desnaturalizadas:

Son nutricionalmente benéficas y pueden hasta ser más fáciles de digerir; un ejemplo paralelo, es el huevo cocido que es más fácil de digerir que el huevo crudo.

La desnaturalización de las proteínas es un proceso al cual no debemos temerle, pues es algo totalmente típico de la cocción de alimentos o la propia digestión.

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La forma en que preparamos y procesamos los alimentos es muy importante.

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FUENTES:
  1. Teresa Delgado Hervas. Contenido en furosina, lactulosa y B-Lactoglobulina como indicadores de calidad en leches líquida y en polvo; 1993.
  2. Rafael Pérez, Santiago & Osella, Carlos & Sánchez, Hugo. (2008). Efecto del mejoramiento proteico sobre los parámetros de calidad nutricional y sensorial de galletitas dulces (cookies). Archivos Latinoamericanos de Nutrición. 58.
  3. Jovanović et al ;Whey proteins-Properties and Possibility of Application; Mljekarstvo 55 (3) 215-233, 2005.
  4. URIBARRI J, WOODRUFF S, GOODMAN S, et al. Advanced Glycation End Products in Foods and a Practical Guide to Their Reduction in the Diet. Journal of the American Dietetic Association. 2010;110(6):911-16.e12. doi:10.1016/j.jada.2010.03.018.
  5. Desnauralización proteica www.powerexplosive.com/desnaturalizacion-proteica/

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